Можно предположить, что первичный белковый код был двухбуквенным: 4-х буквенный нуклеотидный код с длиной слова в два нуклеотида - 15 аминокислот + совмещённый старт-стоп кодон. В отличие от современного, нет дублирования глутаминовой и аспарагиновой кислот, меньше семейство алифатических - лейцин, изолейцин, валин, возможно нет триптофана. Если присмотреться к таблице кодонов: взаимному расположению однотипных аминокислот, вырожденности третьего положения кодона для большинства триплетов, такое предположение вполне оправдано.
Можно ли свести трёхбуквенный белковый код к двухбуквенному, есть ли тут какая принципиальная ''несводимость''?

Двухбуквенный код это (2БК) - это:

- 15 тРНК
- 15 АРСаз (аминоацил-тРНК-синтетаз)
- рибосомный аппарат (десятки белков)

Вопрос, возможен ли такой трансляционный аппарат на 15-АК биохимии решаем положительно для простоты рассуждений. тРНК (2БК) итРНК (3БК) отличаются как минимум по сайту распознавания кодона. Допускаем, что АРСазы(2) и АРСазы(3) могут отличаться в деталях.
Главный вопрос - возможен ли переход от дуплетной записи информации в НК к триплетной. Как провести кардинальную смену кодировки на лету ? На первый взгляд, для перехода от 2БК к 3БК клетка должна содержать оба аппарата и некую ферментную систему, перекодирующую все дуплетов старой НК в триплеты новой НК. Этот декодировщик должен самозародиться, выполнить свою разовую функцию и исчезнуть.

Так вот, как упростить ''неупрощаемую сложность'' белкового кода?

Самое первое очевидное решение - постулировать, что информацию о навешиваемой аминокислоте несла в себе сама тРНК. Тогда система может увеличивать или уменьшать число кодируемых аминокислот без потери функциональности. Возможно ли это теоретически? - Вполне: рассмотрим любой связывающийся с ДНК белок репрессор или белок-инхансер - замена одной из аминокислот в узнающем участке белка может привести к уменьшению константы связывания на два-три порядка. Обычно говорят, что белок ''узнаёт'' ДНК, но ведь можно сказать и наоборот: ДНК узнаёт определённые аминокислоты белка. Двуспиральная ДНК довольно жёсткая структура - структуры из комбинаций одно- идвухтяжевых РНК значительно ''мягче'' и у них больше возможностей создавать ''узнающие карманы''.
Если предположить, что изначальный аппарат содержал не 15 АРСаз, а всего одну, то два набора аминоацил-тРНК-синтетаз для перехода не нужно. По аналогии с рибосомой: у нас ведь не 20 рибосом под каждую аминокислоту. Белок выполняет каталитическую функцию пришивания аминокислоты к концу одной из 15 тРНК, а информация, какую именно аминокислоту пришить, содержится в последовательности самой этойтРНК, образующей в комплексе с белком соответствующий карман для бокового радикала аминокислоты. Гомология существующих АРСаз (их, если не ошибаюсь, два типа) указывает на такую возможность. Весьма интересно было бы проанализировать строение участков узнавания аминокислот у разных белков и попытаться сконструировать такой ‘’рибозим''.

С перекодировкой нуклеотидной матрицы от 2БК к 3БК сложнее: предположение, что декодировщик самозарождается и затем исчезает весьма маловероятно. Логичнее предположить, что раньше существовал некий механизм репликации НК с увеличением размера копии не по концам, а путём вставки добавочных нуклеотидов внутрь цепи по отношению к исходной матрицы. В качестве возможных отдалённых ''потомков'' такой системы может быть фермент-метилаза, выворачивающая одно основание из двухспиральной ДНК и теломераза, которая строит вторую цепь с клише, содержащимся внутри белка. Интересно, нет ли среди этих белков отдалённой гомологии?

Практические следствия этой модели: если такая система действительно существовала, из анализа гомологии тРНК и АРСаз из разных организмов можно попытаться найти участок тРНК, отвечавший за эту функцию. Возможно, в клетке и сейчас имеются и другие потомки этой системы, выполняющие какие-либо новые функции. Природа, как правило, удачные старые решения не забывает, а пристраивает их выполнять требующуюся в новых условиях работу.